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Composition de la fraction protéique de la membrane du globule gras et résistance aux mammites chez les caprins

CEBO C. (1), CAILLAT H. (2), BOUVIER F. (3), MARTIN P. (1), RUPP R. (2)

(1)INRA, UMR1313 unité génétique animale et biologie intégrative, F-78350 Jouy-en-Josas, France

(2)INRA, UR631 station d’amélioration génétique des animaux, F-31426 Castanet-Tolosan, France

(3) INRA, UE332 domaine de Bourges, F-18390 Osmoy, France

INTRODUCTION
La numération cellulaire du lait (comptage de cellules somatiques ou CCS), mesurée en routine à l’échelle individuelle dans le cadre du contrôle laitier, est classiquement utilisée comme facteur de diagnostic de l’état sanitaire de la mamelle. L’analyse génétique de données de production dans l’espèce caprine (Clément et al., 2008) a montré le caractère héritable de la numération cellulaire du lait (h2 = 0,20 en race Alpine), ainsi qu’une corrélation génétique négative (rg = -0,20) entre cette numération et le taux butyreux. La matière grasse laitière (MG), sécrétée sous la forme de globules gras, est constituée d’un noyau de triglycérides entouré d’une membrane complexe dérivant de la cellule épithéliale mammaire et appelée « Milk Fat Globule Membrane » ou MFGM. Etant donné le rôle des protéines de la MFGM et notamment de MUC-1, dans la résistance aux infections (Patton, 1999), il nous a semblé intéressant de comparer la composition protéique de la MFGM dans le lait des individus issus de la sélection divergente (CCS+ vs. CCS-). D’autre part, nous avons également analysé le polymorphisme génétique de MUC-1 chez les chèvres CCS+ et CCS-. En effet, le gène spécifiant la protéine MUC-1 contient un domaine répété (VNTR, Variable Number Tandem Repeat) qui code pour une séquence de vingt résidus d’acides aminés comportant des sites de O-glycosylation. Ce VNTR est responsable du polymorphisme décrit pour cette protéine (Sacchi et al., 2004). Il pourrait jouer un rôle dans la résistance aux infections par la variation du nombre de chaines O-glycanniques (Costa et al., 2008).

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