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Qualité du lait

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Perturbation du transit intracellulaire des protéines du lait en liaison avec le polymorphisme existant au locus αS1-Cas caprin

CHANAT E. (1), LEROUX C. (2), MARTIN P. (2), OLLIVIER-BOUSQUET M. (1)

(1) INRA, Laboratoire de Biologie Cellulaire et Moléculaire

(2) INRA, Laboratoire de Génétique Biochimique et de Cytogénétique, 78352 Jouy-en-Josas cedex, France

INTRODUCTION

Chez la chèvre, le gène spécifiant la caséine αS1 présente un polymorphisme marqué donnant lieu à la synthèse d’une caséine dont la structure et la quantité varient. Les quatorze allèles qui ont été décrits se distribuent en six classes de variants protéiques, se répartissant elles-mêmes en 4 classes de niveau d’expression. Les allèles A, B et C sont associés à une teneur élevée en caséine αS1 dans le lait (3.50 g/l/allèle) ; l’allèle E, à un taux moyen (1.10 g/l/allèle) ; les allèles D, F et G, à un taux faible

(0.45 g/l/allèle) ; le lait des animaux homozygotes pour l’allèle o(allèle nul) étant dépourvu de caséine αS1. Les effets du niveau d’expression de la caséine αS1 sur la sécrétion des protéines du lait ont été étudiés sur des animaux homozygotes pour les allèles A, F et O.

L’observation du tissu mammaire de ces animaux en microscopie électronique a permis de mettre en évidence une dilatation très importante du réticulum endoplasmique rugueux (RER) des cellules épithéliales mammaires (CEM) chez les chèvres F et O.Ces saccules dilatées contiennent un matériel dense aux électrons, en apparence de nature protéique. Corrélativement à cette observation, l’analyse de la localisation intracellulaire des caséines par immunofluorescence a révélé un marquage cytoplasmique général chez ces chèvres alors que, chez les animaux A, le marquage a été essentiellement observé dans les régions supra-nucléaire et apicale de la cellule.

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