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Evolution des activités élastases I et II pancréatiques avec l’âge et le sevrage chez le veau. Etude de leur rôle dans l’hydrolyse de la β-lactoglobuline

GESTIN M., DESBOIS C., LE HUEROU-LURON I., PHILOUZE-ROME V., LE DREAN G., GUILLOTEAU P.

INRA, Laboratoire du Jeune Ruminant, 65, rue de St Brieuc, 35042 Rennes Cedex

INTRODUCTION

Les protéines du lait de vache et celles de réserve des graines sont largement utilisées en alimentation humaine et animale. Dans leur structure, la succession d’acides aminés hydrophobes précédée d’une proline induit la formation d’une poche hydrophobe. Ces liaisons peptidiques difficilement accessibles peuvent être spécifiquement hydrolysés par l’élastase II. Ainsi, un déficit en cette dernière pourrait ètre, en partie, responsable de phénomènes d’intolérance aux protéines du lait de vache observés chez 3 % des nourrissons nourris avec des laits maternisés. Cependant, l’activité élastase II pancréatique n’a jamais été quantifiée au cours de l’ontogenèse. Le substrat synthétique utilisé jusqu’à présent a permis d’analyser uniquement l’activité élastase I. Le but de ce travail est de mesurer l’évolution des activités des élastases I et II avec l’âge et le sevrage chez le veau, et de préciser leur action sur une protéine globulaire du lait, la β-lactoglobuline.

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